Die Reaktionsgeschwindigkeit ist abhängig vom pH-Wert und nimmt außerdem mit der Konzentration des Enzyms zu, allerdings nur bis zu einem bestimmten Maximalwert (Schwellenwert). Der Grund für die pH-Abhängigkeit des Enzyms besteht darin, dass durch eine Veränderung des pH-Wertes auch die Ladungsmuster, die zusammen mit der Primär-, Sekundär-, Tertiär-, Quartärstruktur die Eigenschaften des Enzyms bestimmen, verändert werden, was zu einer Reaktionsfähigkeitsänderung führt.

Proteinmoleküle (also auch Enzyme) haben eine bestimmte räumliche Gestalt, die Kette ist in bestimmter Weise "gefaltet". Diese Art der Faltung ist durch die Aminosäuresequenz festgelegt. Sie ist eine Folge bindender Kräfte zwischen verschiedenen Abschnitten der Peptidkette.

Die Reihenfolge der Aminosäuren in einer Polypeptidkette heißt Primärstruktur oder Aminosäurensequenz. Die Aminosäure besitzt ein Ende mit freier Aminogruppe und ein Ende mit freier Carboxylgruppe, das Polypeptid hat also eine Richtung. Diese Primärstruktur ist für die räumliche Struktur ausschlaggebend.

Wenn man die räumliche Gesamtstruktur von Peptidbindungen zueinander betrachtet, können nur wenige Stellungen der Peptidbindungsebenen zueinander eine stabile Struktur ergeben. Die Polypeptide verbinden sich in verschiedenen Ebenen zu schraubenförmig angeordneten Helixstrukturen oder auch zu Faltblattstrukturen. Diese sind durch Wasserstoffbrücken stabil. Solche Strukturen bezeichnet man als Sekundärstruktur der Polypeptidkette.

Durch weitere chemische Wechselwirkungen bekommt die Polypeptidkette eine spezifische Raumgestalt - die Tertiärstruktur des Proteins.

Die letzte Struktur ist die Quartärstruktur, die durch Wechselwirkung zwischen mehreren Polypeptidketten eines Proteinmoleküls entstehen kann.

Durch manche Stoffe, die eine strukturelle Ähnlichkeit zum Substrat haben, kann eine Hemmung der Reaktion hervorgerufen werden, indem diese Stoffe mit den eigentl. Substraten konkurrieren, und so den Substratabbau behindern, wobei Schwermetalle aus dem gleichen Grund sehr gefährlich für den Organismus sein können, die Schwermetallionen binden sich an das Enzym und "schalten es aus", es ist blockiert, wobei die ganze Reaktionskette (falls das Enzym ein Teil davon ist/war) evtl. nicht mehr ablaufen kann und der Organismus schwer geschädigt werden kann. Bei manchen Enzymen ist durch Effektoren eine genaue Steuerung möglich, indem die Effektoren an bestimmte Stellen (allosterisches Zentrum) des Enzyms "andocken" (nicht im aktiven Zentrum!), und die Gestalt des Enzyms verändern (auch die des akt. Zentrums).

Die offizielle Einheit für die Enzym-Aktivität ist das Katal (kat): Die Menge Enzyme, die gebraucht wird, um in 1 Sekunde 1 Mol Substrat umzusetzen; außerdem gibt es noch die Einheit 1Enzymeinheit = 1Unit(U):Die Menge Enzyme, die 1µmol Substrat pro Min. umsetzt.

Als Wechselzahl bezeichnet man die Anzahl der pro Min. von einem Enzymmolekül umgesetzten Substratmoleküle, gängige Werte liegen bei ca. 100 000.

In der Technik werden ebenfalls Enzyme eingesetzt, z.B. in der Arzneimittelherstellung, in der Lebensmittelverarbeitung, zur Prozeßkontrolle... (Enzyme sind auch außerhalb lebender Organismen funktionsfähig, wenn die Bedingungen stimmen: pH-Wert, Temperatur...)

Enzyme werden mit der Endung -ase gekennzeichnet, allerdings sind auch noch alte (Trivial-) Namen im Gebrauch, vor allem bei schon lange bekannten Enzymen. (Endung meistens -in, z.B. Pepsin (Magen), Ptyalin (Speichel))

Ein Grund, warum die meisten Lebewesen bei zu hoher Temperatur nicht existieren können, besteht darin, dass bei etwa 60°C Eiweiße zerstört werden (normale Arbeitstemp.: unter 50°C), und da Enzyme zum einen Eiweiße und zum anderen lebensnotwendig sind, wären höhere Temperaturen fatal / letal.